Produkte

γ-Glutamieltranspeptidases (γ-GTs) klief die γ-glutamilamiedbinding van glutathion en dra die vrygestelde γ-glutamielgroep oor na water (hidrolise) of akseptor aminosure (transpeptidasie).Hierdie alomteenwoordige ensieme speel 'n sleutelrol in die biosintese en afbraak van glutathion, en in xenobiotiese ontgifting.Hier rapporteer ons die 3Å resolusie kristalstruktuur van Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) en dié van sy kompleks met l-Glu.X-straalstrukture bevestig dat BlGT aan die N-terminale nukleofiele hidrolase-superfamilie behoort en openbaar dat die proteïen 'n oop aktiewe plekspleet besit soortgelyk aan dié wat gerapporteer is vir die homoloë ensiem van Bacillus subtilis, maar verskil van dié wat waargeneem is vir menslike γ-GT en vir γ-GT's van ander mikroörganismes.Data dui daarop dat die binding van l-Glu 'n herordening van die C-terminale stert van BlGT groot subeenheid induseer en die identifikasie van 'n groep suurreste moontlik maak wat moontlik betrokke is by die herkenning van 'n metaalioon.D ie rol van hierdie residue op die konformasiestabiliteit van BlGT is bestudeer deur die outoprosessering, ensiematiese aktiwiteit, chemiese en termiese denaturasie van vier nuwe Ala enkelmutante te karakteriseer.Die resultate toon dat die vervanging van Asp568 met 'n Ala beide die outo-verwerking en strukturele stabiliteit van die proteïen beïnvloed.