L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Wit kristalle of kristallyne poeier
| Katalogusnommer | XD90322 |
| Produk Naam | L-Cystine |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulêre Formule | C6H12N2O4S2 |
| Molekulêre gewig | 240,30 |
| Berging besonderhede | Omgewing |
| Geharmoniseerde Tariefkode | 29309013 |
Produk spesifikasie
| Voorkoms | Wit kristalle of kristallyne poeier |
| Toets | 99% |
| Graad | USP32 |
| Spesifieke rotasie | -215° tot -225° |
| Swaarmetale | <0,0015% |
| AS | 1,5 dpm maksimum |
| SO4 | 0,040%maksimum |
| Fe | <0,003% |
| Verlies op droog | 0,20%maksimum |
| Residueel by ontsteking | 0,10%maksimum |
| Cl | 0,10%maksimum |
Die kristalstrukture van karboksipeptidase T (CpT) komplekse met fenielalanien en arginien substraat analoë - bensielbarnsteensuur en (2-guanidinetielmerkapto)barnsteensuur - is bepaal deur die molekulêre vervangingsmetode by resolusies van 1,57 Å en 1,62 Å om die breë spesifisiteitsprofiel van die substraat te verduidelik. van die ensiem.Die konserwatiewe Leu211- en Leu254-residu (ook teenwoordig in beide karboksipeptidase A en karboksipeptidase B) is getoon om strukturele determinante te wees vir herkenning van hidrofobiese substrate, terwyl Asp263 vir die herkenning van positief gelaaide substrate was.Mutasies van hierdie determinante wysig die substraatprofiel: die CpT-variant Leu211Gln verkry karboksipeptidase B-agtige eienskappe, en die CpT-variant Asp263Asn die karboksipeptidase A-agtige selektiwiteit.Daar is getoon dat die Pro248-Asp258-lus wat met Leu254 en Tyr255 in wisselwerking is, verantwoordelik is vir die herkenning van die substraat se C-terminale residu.Substraatbinding by die S1'-subplek lei tot die ligand-afhanklike verskuiwing van hierdie lus, en Leu254-sykettingbeweging induseer die konformasie-herrangskikking van die Glu277-residu wat noodsaaklik is vir katalise.Dit is 'n nuwe insig in die substraat selektiwiteit van metallokarboksipeptidases wat die belangrikheid van interaksies tussen die S1' subsite en die katalitiese sentrum demonstreer.
