'n Nuwe β-glukosidase geen, bgl1G5, is vanaf Phialophora sp.G5 en suksesvol uitgedruk in Pichia pastoris.Volgorde-analise het aangedui dat die geen bestaan uit 'n 1,431-bp oop leesraam wat kodeer vir 'n proteïen van 476 aminosure.Die afgeleide aminosuurvolgorde van bgl1G5 het 'n hoë identiteit van 85 % getoon met 'n gekarakteriseerde β-glukosidase van Humicola grisea van glikosiedhidrolase familie 1. In vergelyking met ander swam eweknieë, het Bgl1G5 soortgelyke optimale aktiwiteit by pH 6.0 en 50 °C getoon en was stabiel by pH 5.0–9.0.Boonop het Bgl1G5 goeie termostabiliteit by 50 °C (6 uur halfleeftyd) en hoër spesifieke aktiwiteit (54.9 U mg-1) getoon.Die K m- en Vmaks-waardes teenoor p-nitrofeniel-β-D-glukopiranosied (pNPG) was onderskeidelik 0.33 mM en 103.1 μmol min-1 mg-1.Die substraat spesifisiteitstoets het getoon dat Bgl1G5 hoogs aktief was teen pNPG, swak op p-nitrofeniel β-D-sellobiosied (pNPC) en p-nitrofeniel-β-D-galaktopiranosied (ONPG), en geen aktiwiteit op sellobiose gehad het nie.
