Produkte

Infrarooi spektroskopie is gebruik om substraat-proteïen-interaksies te karteer: die konformasieveranderinge van die sarkoplasmiese retikulum Ca(2+)-ATPase na nukleotiedbinding en ATPase-fosforilering is gemonitor deur gebruik te maak van die substraat ATP- en ATP-analoë (2'-deoxy-ATP, 3) '-deoksie-ATP, en inosien 5'-trifosfaat), wat by spesifieke funksionele groepe van die substraat gemodifiseer is.Modifikasies aan die 2'-OH, die 3'-OH en die aminogroep van adenien verminder die mate van binding-geïnduseerde konformasieverandering van die ATPase, met besonder sterk effekte wat vir laasgenoemde twee waargeneem word.Dit demonstreer die strukturele sensitiwiteit van die nukleotied-ATPase-kompleks vir individuele interaksies tussen nukleotied en ATPase.Alle groepe wat bestudeer is, is belangrik vir binding en interaksies van 'n gegewe ligandgroep met die ATPase hang af van interaksies van ander ligandgroepe.Fosforilering van die ATPase is waargeneem vir ITP en 2'-deoksie-ATP, maar nie vir 3'-deoksie-ATP nie.Daar is geen direkte verband tussen die mate van konformasieverandering na nukleotiedbinding en die tempo van fosforilering nie, wat toon dat die volle omvang van die ATP-geïnduseerde konformasieverandering nie verpligtend is vir fosforilering nie.Soos waargeneem vir die nukleotied-ATPase kompleks, hang die konformasie van die eerste gefosforileerde ATPase intermediêre E1PCa(2) ook af van die nukleotied, wat aandui dat ATPase toestande 'n minder eenvormige konformasie het as wat voorheen verwag is.